Alostería
A alostería,[1] alosterismo ou regulación alostérica, é un mecanismo polo que un enzima modifica a súa actividade cando a súa estrutura espacial queda transformada por unha molécula orgánica que se fixa nunha zona do enzima (sitio alostérico ou centro alostérico), diferente do sitio ou centro activo do enzima (sitio enzimático ou centro enzimático). Este mecanismo desempeña un papel esencial nos procesos de regulación xenética, e constitúe o principal sistema de regulación dos ciclos bioquímicos.
Este concepto expuxérono Jacques Monod, Jeffries Wyman e Jean-Pierre Changeux nunha serie de artigos, o máis importante dos cales se publicou en 1965 en Journal of Molecular Biology.[2]
Os efectores que aumentan a actividade do enzima denomínanse activadores alostéricos e aqueles que diminúen dita actividade chámanse inhibidores alostéricos.
Principios do alosterismo
[editar | editar a fonte]A unión da molécula induce un cambio da conformación espacial da proteína enzimática, de tal modo que se modifica a situación do enlace de polo menos un dos reactivos implicados no proceso de catálise. No modelo de Monod-Wyman-Changeux (MWC) os enzimas alostéricos deben presentar varias propiedades:
- Son multiméricos, cada monómero fixa unha molécula de ligando.
- Posúen polo menos un eixe de simetría.
- Existen baixo dúas conformacións diferentes: unha chamada T (tensa), que por convenio designa a forma de menor afinidade polo substrato, e a outra R (relaxada), con maior afinidade polo substrato.
- Nunha mesma molécula de proteína, todas as subunidades adoptan a mesma configuración, R ou T (transición concertada). Dito doutro modo, non existe híbrido R/T no modelo MWC.
Regulación alostérica da hemoglobina
[editar | editar a fonte]A hemoglobina constitúe un exemplo importante de proteína alostérica, aínda que non sexa un enzima en sentido estrito, senón unha molécula de transporte. Cada un dos catro monómeros da hemoglobina contén un grupo prostético chamado grupo hemo, que pode fixar unha molécula de oxíxeno. A unión da primeira molécula de oxíxeno aumenta a afinidade de unión ao segundo grupo hemo, a unión da segunda aumenta a afinidade para a terceira etc. (cooperación positiva, efecto homotrópico).
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Do grego ἄλλως, állos, outro, στερεός, stereós, espazo, e -ία. -ía.
- ↑ J. Monod, J. Wyman e J.P. Changeux (1965). "On the nature of allosteric transitions: A plausible model". Journal of Molecular Biology 12 (1): 88–118. doi:10.1016/S0022-2836(65)80285-6.
