D-lactato deshidroxenase
| D-lactato deshidroxenase | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 1.1.1.28 | ||||||||
| Número CAS | 9028-36-8 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
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| D-lactato deshidroxenase | |||||||||
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 Estrutura cristalina da D-lactato deshidroxenase, un encima respiratorio de membrana periférico. | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Lact-deh-memb | ||||||||
| Pfam | PF09330 | ||||||||
| Pfam clan | CL0277 | ||||||||
| InterPro | IPR015409 | ||||||||
| SCOPe | 1f0x / SUPFAM | ||||||||
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A D-lactato deshidroxenase (número EC 1.1.1.28)[1] é un encima que cataliza a seguinte reacción reversible:
piruvato + NADH + H+ ⇌ D-lactato + NAD+
O seu nome sistemático é (R)-lactato:NAD+ oxidorredutase. Outros nomes que recibe son: D-ácido láctico deshidroxenase, D-LDH, D-láctico deshidroxenase. Existe en eucariotas e procariotas.
En Lactobacillus bulgaricus o encima ten dúas subunidades iguais de 332 aminoácidos e durante o peche do dominio do centro activo un grupo de residuos de aminoácidos hidrofóbicos rodea o grupo metilo do piruvato, e a especificidade do substrato depende de polo menos tres destes residuos.[2][3]
Na D-lactato deshidroxenase de Escherichia coli existe un dominio de unión á membrana. Este consta dunha grande folla beta de sete cadeas antiparalelas flanqueada a ambos os lados por hélices alfa. Permite a asociación a membranas.[4]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ BRENDA D-lactate dehydrogenase
- ↑ Razeto, Adelia; Kochhar, Sunil; Hottinger, Herbert; Dauter, Miroslava; Wilson, Keith S; Lamzin, Victor S (2002-04). "Domain Closure, Substrate Specificity and Catalysis of d-Lactate Dehydrogenase from Lactobacillus bulgaricus". Journal of Molecular Biology (en inglés) 318 (1): 109–119. doi:10.1016/S0022-2836(02)00086-4.
- ↑ Kochhar S, Hunziker PE, Leong-Morgenthaler P, Hottinger H. (1992). Primary structure, physicochemical properties, and chemical modification of NAD(+)-dependent D-lactate dehydrogenase. Evidence for the presence of Arg-235, His-303, Tyr-101, and Trp-19 at or near the active site. The Journal of biological chemistry 267 , 8499-8513. PMID 1569100. [1]
- ↑ Dym O, Pratt EA, Ho C, Eisenberg D (2000). "The crystal structure of D-lactate dehydrogenase, a peripheral membrane respiratory enzyme". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (17): 9413–8. PMC 16878. PMID 10944213. doi:10.1073/pnas.97.17.9413.
