EF-G
EF-G ou factor de elongación G (historicamente coñecido tamén como translocase) é un factor de elongación procariótico e unha GTPase responsable de catalizar o movemento coordinado do ARNt e ARNm a través do ribosoma durante a tradución de proteínas procariótica.[1]
Función
[editar | editar a fonte]O EF-G cataliza a translocación do ARNt e ARNm no ribosoma ao final de cada rolda de elongación do polipétido que se está a sintetizar.[1] Igual que fai o complexo EF-Tu+ARNt+GTP, o EF-G únese ao ribosoma no seu estado unido a GTP. Cando se une ao sitio A do ribosoma, o EF-G causa que o ARNt que previamente ocupaba ese sitio pase a ocupar unha posición intermedia A/P (unida ao sitio A da subunidade ribosómica menor e ao sitio P da subumidade maior), e o ARNt situado no sitio P é movido ao estado híbrido P/E. A hidrólise do EF-G do GTP causa un cambio conformacional que forza que o ARNt A/P ocupe totalmente o sitio P, e que o ARNt P/E ocupe completamente o sitio E (e saia do complexo do ribosoma), e que o ARNm avance tres nucleótidos en relación ao ribosoma debido á súa asociación con estas moléculas de ARNt. Despois, a molécula de EF-G unida a GDP disóciase do complexo, deixando outro sitio A libre no que pode empezar un novo ciclo de elongación.[1][2]
Ademais do seu papel na translocación, o EF-G, funcionado conxuntamente co Factor de Reciclaxe do Ribosoma (RRF, Ribosome Recycling Factor), promove a reciclaxe do ribosoma dun modo dependente de GTP.[3]
Importancia clínica
[editar | editar a fonte]Normalmente o EF-G é inhibido polo ácido fusídico, pero desenvolveuse resistencia nalgunhas bacterias.[4][5]
Evolución
[editar | editar a fonte]O EF-G ten unha historia evolutiva complexa, e ten numerosas versións parálogas presenten en bacterias, o que suxire a subfuncionalización de diferentes variantes do EF-G.[6]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ 1,0 1,1 1,2 Shoji, S; Walker, SE; Fredrick, K (2009). "Ribosomal translocation: one step closer to the molecular mechanism". ACS Chem Biol 4: 93–107. PMID 19173642. doi:10.1021/cb8002946.
- ↑ da Cunha, CE; Belardinelli, R; Peske, F; Holtkamp, W; Wintermeyer, W; Rodnina, MV (2013). "Dual use of GTP hydrolysis by elongation factor G on the ribosome". Translation 1: e24315. doi:10.4161/trla.24315.
- ↑ Zavialov AV, Hauryliuk VV, Ehrenberg M. (2005). "Splitting of the posttermination ribosome into subunits by the concerted action of RRF and EF-G". Molecular Cell 18 (6): 675–686. PMID 15949442. doi:10.1016/j.molcel.2005.05.016.
- ↑ Macvanin M, Hughes D (June 2005). "Hyper-susceptibility of a fusidic acid-resistant mutant of Salmonella to different classes of antibiotics". FEMS microbiology letters 247 (2): 215–20. PMID 15935566. doi:10.1016/j.femsle.2005.05.007.
- ↑ Macvanin, Mirjana; Johanson, Urban; Ehrenberg, Mans; Hughes, Diarmaid (2000-07). "Fusidic acid-resistant EF-G perturbs the accumulation of ppGpp". Molecular Microbiology (en inglés) 37 (1): 98–107. ISSN 0950-382X. doi:10.1046/j.1365-2958.2000.01967.x. Arquivado dende o orixinal o 28 de maio de 2020. Consultado o 07 de maio de 2020.
- ↑ G C Atkinson, S L Baldauf (2011). "Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms". Molecular Biology and Evolution 28 (3): 1281–92. PMID 21097998. doi:10.1093/molbev/msq316.
Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- Peptide Elongation Factor G Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
