Proteína tumoral controlada traducionalmente
| TPT1 | |||
|---|---|---|---|
| Estruturas dispoñibles | |||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Lista de códigos PDB
| ||
| Identificadores | |||
| Nomenclatura | Outros nomes
| ||
| Símbolo | TPT1 (HGNC: 12022) | ||
| Identificadores externos | |||
| Locus | Cr. 13 q14.13 | ||
| Padrón de expresión de ARNm | |||
 | |||
 | |||
 | |||
| Máis información | |||
| Ortólogos | |||
| Especies |
| ||
| Entrez |
| ||
| Ensembl |
| ||
| UniProt |
| ||
| RefSeq (ARNm) |
| ||
| RefSeq (proteína) NCBI |
| ||
| Localización (UCSC) |
| ||
| PubMed (Busca) |
| ||
A proteína tumoral controlada traducionalmente (TCTP polas súas siglas en inglés), tamén chamada p23,[1] fortilina,[2] e factor liberador de histamina.[3][4] é unha proteína que nos humanos está codificada no xene TPT1 do cromosoma 13.[5][6][7][6] Este xene humano comprende cinco intróns e seis exóns, contén un promotor cunha caixa TATA canónica e varios elementos promotores, que están ben conservados en mamíferos.[8] O ensaio con xene reporteiro mostra unha forte actividade de promotor comparable con promotores virais.[9]
A TCTP é unha proteína multifuncional e moi conservada que se encontra de forma ubicua en diferentes especies eucariotas e está distribuída en varios tecidos e tipos celulares.[10]
A TCTP humana é unha proteína que se une ao calcio relacionada co crecemento.[11]
Historia
[editar | editar a fonte]A TCTP descubriuse en 1989 como unha secuencia de ADNc obtida da biblioteca de ADNc do carcinoma mamario humano con sondas derivadas da proteína tumoral de rato relacionada co crecemento TCTP.[12] A TCTP foi descrita orixinalmente como unha proteína relacionada co crecemento de células tumorais. O seu ARNm acumúlase en complexos de mRNP postpolisómicos reprimidos traducionalmente.[13]
Investigacións feitas en 1997 mostraron que a TCTP non é unha proteína específica de tecidos ou de tumores, senón que se expresa de forma ubicua en moitos organismos desde plantas a animais.[14][15][16][17] Estudos posteriores mostraron a presenza da TCTP no protozoo Trypanosoma brucei.[18][19]
Características
[editar | editar a fonte]A TCTP é unha proteína de 20–25 kDa que se expresa de forma abundante e ubicua na célula.[11] A proteína transcríbese en máis de 500 tecidos e tipos celulares; o xene da TCTP humana é un dos 10 xenes expresados máis ubicuamente en humanos examinando 1753 bibliotecas de tipos de tecidos,[20] pero difire considerablemente na súa cantidade e taxa de expresión. A expresión é menor nos riles e células renais.[14] Isto indica un amplo control transcricional e a intervención de factores específicos dos tecidos.[8]
A maioría das publicacións establecen que a TCTP é unha proteína citoplásmica, pero tamén se informou da súa localización nuclear, así como da súa actividade extracelular; porén, o proceso de secreción non se descubriu.[8]
Función
[editar | editar a fonte]A súa abundancia e ubicuidade indican que a TCTP pode ter funcións primarias importantes. Porén, atopáronse un gran número de funcións celulares e bioquímicas desde a década de 1980. A maioría destas funcións poden clasificarse en tres grupos, que se tratan a continuación.[11]
Relacionada co crecemento
[editar | editar a fonte]A TCTP ten propiedades de proteína que se une á tubulina e asóciase con microtúbulos de maneira dependente do ciclo celular.[21][22]
A sobreexpresión transitoria de TCTP en células HeLa impide que estas células sufran apoptose inducida por etopósido.[2] A expresión da TCTP en U2OS (células epiteliais de osteosarcoma de óso humano) protéxeas da morte celular inducida por etopósido en varias concentracións e duracións da exposición.[2] A sobreexpresión da TCTP inhibía a actividade similar á caspase-3 como se estima polo corte do substrato fluoroxénico.[2]
Os niveis de expresión de TCTP estaban regulados á baixa nos niveis de ARNm e proteína durante a supresión de tumores e pola activación de xenes antitumorais ben coñecidos como p53 e Siah-1.[23][24] A regulación á baixa da TCTP pode inducir a reversión de tumores, e en combinación con algúns fármacos que diminúen o nivel de TCTP e causan a morte de células tumorais.[25] O knockdown de TCTP en células tumorias mamarias primarias, ten como resultado un incremento da expresión de p53 e unha diminución do número de células cancerosas similares a células nais.[26]
Reducir os niveis de TCTP (dTCTP) na mosca Drosophila reduce o tamaño celular, número de células e tamaño dos órganos, o cal imita os fenotipos do mutante Drosophila Rheb (dRheb); A TCTP humana (hTCTP) mostra propiedades bioquímicas similares comparada coa dTCTP.
Relacionada coa inmunidade
[editar | editar a fonte]A TCTP causa a liberación de histamina dos basófilos humanos dunha subpoboación de doantes, e esta liberación é dependente da IgE.[27][28] A expresión de TCTP é regulada a dous niveis: a depleción do calcio do retículo endoplasmático causa un incremento na abundancia do ARNm da TCTP, e o incremento das concentracións de calcio citosólicas regulan a expresión xénica a nivel postranscricional.[14][29][30]
A regulación á baixa dos niveis da proteína por ARN interferente pequeno en células HTR-8/SVneo (células de placenta de Homo sapiens) foi asociada cunha redución da actividade celular de captación de calcio e da capacidade de tamponamento.[8]
Relacionada co cancro
[editar | editar a fonte]A TCTP ten un papel na reversión de tumores e no desenvolvemento.[31][32]
A TCTP é un regulador das células canceríxenas,[33] da reversión tumoral,[34][35] da progesión de tumores e de certas formas de enfermidade inflamatoria.[27] Ademais, describiuse a TCTP como unha proteína prosupervivencia que antagoniza a función da BAX.[36]
Estrutura
[editar | editar a fonte]O aliñamento de secuencias de secuencias da TCTP de máis de 30 especies revela un alto grao de consevación sobre un longo período de evolución.[8]
A estrutura en disolución da TCTP do lévedo Schizosaccharomyces pombe determinouse por espectroscopia RMN, que indicou que esta proteína é estruturalmente similar a dúas pequenas chaperonas que se unen a proteínas Rab libres de GDP/GTP, chamadas Mss4 e Dss4.[37] Agora a TCTP e Mss4/Dss4 son, por tanto, agrupadas estruturalmente nunha superfamilia de proteínas.[8]
A TCTP está implicada nunha gran variedade de interaccións moleculares con compostos biolóxicos e non biolóxicos de variada composición química, como proteínas, péptidos, ácidos nucleicos, carbohidratos ou pequenas moléculas. A TCTP é, por tanto, unha plataforma importante e versátil. Validáronse moitas destas interaccións proteína-proteína, se ben só dunhas poucas se fixo unha caracterización estrutural en profundidade. Na publicación Remodelación da sinalización de TCTP/tpt1 desde as células nais á enfermidade, ponse o foco na análise estrutural da TCTP e a revisión da literatura dispoñible sobre a súa rede de interaccións desde unha perspectiva estrutural.[38]
A estrutura da TCTP ten unha topoloxía moi complexa composta de tres hélices alfa e once febras beta dispostas en dúas pequenas follas beta, unha máis grande que a outra.[39]
Interaccións
[editar | editar a fonte]A TCTP presenta interaccións con ducias doutras proteínas, o cal relaciona a súa función con moitos mecanismos celulares e biolóxicos.[40] Por exemplo, interacciona con:
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Böhm H, Benndorf R, Gaestel M, Gross B, Nürnberg P, Kraft R, Otto A, Bielka H (agosto de 1989). "The growth-related protein P23 of the Ehrlich ascites tumor: translational control, cloning and primary structure". Biochemistry International 19 (2): 277–86. PMID 2479380.
- ↑ 2,0 2,1 2,2 2,3 Li F, Zhang D, Fujise K (decembro de 2001). "Characterization of fortilin, a novel antiapoptotic protein". The Journal of Biological Chemistry 276 (50): 47542–9. PMID 11598139. doi:10.1074/jbc.M108954200.
- ↑ MacDonald SM, Rafnar T, Langdon J, Lichtenstein LM (agosto de 1995). "Molecular identification of an IgE-dependent histamine-releasing factor". Science 269 (5224): 688–90. Bibcode:1995Sci...269..688M. PMID 7542803. doi:10.1126/science.7542803.
- ↑ "UniProt". www.uniprot.org. Consultado o 30 de abril de 2023.
- ↑ Gross B, Gaestel M, Böhm H, Bielka H (outubro de 1989). "cDNA sequence coding for a translationally controlled human tumor protein". Nucleic Acids Research 17 (20): 8367. PMC 334973. PMID 2813067. doi:10.1093/nar/17.20.8367.
- ↑ 6,0 6,1 MacDonald SM, Paznekas WA, Jabs EW (Jun 1999). "Chromosomal localization of tumor protein, translationally controlled 1 (TPT1) encoding the human histamine releasing factor (HRF) to 13q12-->q14". Cytogenetics and Cell Genetics 84 (1–2): 128–9. PMID 10343127. doi:10.1159/000015238.
- ↑ "Entrez Gene: TPT1 tumor protein, translationally-controlled 1".
- ↑ 8,0 8,1 8,2 8,3 8,4 8,5 Bommer UA, Thiele BJ (marzo de 2004). "The translationally controlled tumour protein (TCTP)". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology 36 (3): 379–85. PMID 14687915. doi:10.1016/S1357-2725(03)00213-9.
- ↑ Thiele H, Berger M, Lenzner C, Kühn H, Thiele BJ (outubro de 1998). "Structure of the promoter and complete sequence of the gene coding for the rabbit translationally controlled tumor protein (TCTP) P23". European Journal of Biochemistry 257 (1): 62–8. PMID 9799103. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2570062.x.
- ↑ Ren C, Chen T, Jiang X, Wang Y, Hu C (decembro de 2014). "The first characterization of gene structure and biological function for echinoderm translationally controlled tumor protein (TCTP)". Fish & Shellfish Immunology 41 (2): 137–46. PMID 25193395. doi:10.1016/j.fsi.2014.08.030.
- ↑ 11,0 11,1 11,2 Feng Y, Liu D, Yao H, Wang J (novembro de 2007). "Solution structure and mapping of a very weak calcium-binding site of human translationally controlled tumor protein by NMR". Archives of Biochemistry and Biophysics 467 (1): 48–57. PMID 17897616. doi:10.1016/j.abb.2007.08.021.
- ↑ Gross B, Gaestel M, Böhm H, Bielka H (outubro de 1989). "cDNA sequence coding for a translationally controlled human tumor protein". Nucleic Acids Research 17 (20): 8367. PMC 334973. PMID 2813067. doi:10.1093/nar/17.20.8367.
- ↑ Chitpatima ST, Makrides S, Bandyopadhyay R, Brawerman G (marzo de 1988). "Nucleotide sequence of a major messenger RNA for a 21 kilodalton polypeptide that is under translational control in mouse tumor cells". Nucleic Acids Research 16 (5): 2350. PMC 338237. PMID 3357792. doi:10.1093/nar/16.5.2350.
- ↑ 14,0 14,1 14,2 Sanchez JC, Schaller D, Ravier F, Golaz O, Jaccoud S, Belet M, Wilkins MR, James R, Deshusses J, Hochstrasser D (xaneiro de 1997). "Translationally controlled tumor protein: a protein identified in several nontumoral cells including erythrocytes". Electrophoresis 18 (1): 150–5. PMID 9059837. doi:10.1002/elps.1150180127.
- ↑ Bhisutthibhan J, Pan XQ, Hossler PA, Walker DJ, Yowell CA, Carlton J, Dame JB, Meshnick SR (xuño de 1998). "The Plasmodium falciparum translationally controlled tumor protein homolog and its reaction with the antimalarial drug artemisinin". The Journal of Biological Chemistry 273 (26): 16192–8. PMID 9632675. doi:10.1074/jbc.273.26.16192.
- ↑ Yan L, Fei K, Bridge D, Sarras MP (outubro de 2000). "A cnidarian homologue of translationally controlled tumor protein (P23/TCTP)". Development Genes and Evolution 210 (10): 507–11. PMID 11180799. doi:10.1007/s004270000088.
- ↑ Sage-Ono K, Ono M, Harada H, Kamada H (marzo de 1998). "Dark-induced accumulation of mRNA for a homolog of translationally controlled tumor protein (TCTP) in Pharbitis". Plant & Cell Physiology 39 (3): 357–60. PMID 9588028. doi:10.1093/oxfordjournals.pcp.a029377.
- ↑ Jojic B, Amodeo S, Bregy I, Ochsenreiter T (maio 2018). "Distinct 3' UTRs regulate the life-cycle-specific expression of two TCTP paralogs in Trypanosoma brucei". Journal of Cell Science 131 (9). PMC 5992589. PMID 29661850. doi:10.1242/jcs.206417.
- ↑ Jojic B, Amodeo S, Ochsenreiter T (agosto de 2018). "The translationally controlled tumor protein TCTP is involved in cell cycle progression and heat stress response in the bloodstream form of Trypanosoma brucei". Microbial Cell 5 (10): 460–468. PMC 6206406. PMID 30386790. doi:10.15698/mic2018.10.652.
- ↑ Thompson HG, Harris JW, Wold BJ, Quake SR, Brody JP (outubro de 2002). "Identification and confirmation of a module of coexpressed genes". Genome Research 12 (10): 1517–22. PMC 187523. PMID 12368243. doi:10.1101/gr.418402.
- ↑ Gachet Y, Tournier S, Lee M, Lazaris-Karatzas A, Poulton T, Bommer UA (abril de 1999). "The growth-related, translationally controlled protein P23 has properties of a tubulin binding protein and associates transiently with microtubules during the cell cycle" (PDF). Journal of Cell Science 112 (8): 1257–71. PMID 10085260. doi:10.1242/jcs.112.8.1257.
- ↑ Yarm FR (setembro de 2002). "Plk phosphorylation regulates the microtubule-stabilizing protein TCTP". Molecular and Cellular Biology 22 (17): 6209–21. PMC 134017. PMID 12167714. doi:10.1128/MCB.22.17.6209-6221.2002.
- ↑ Cans C, Passer BJ, Shalak V, Nancy-Portebois V, Crible V, Amzallag N, Allanic D, Tufino R, Argentini M, Moras D, Fiucci G, Goud B, Mirande M, Amson R, Telerman A (novembro de 2003). "Translationally controlled tumor protein acts as a guanine nucleotide dissociation inhibitor on the translation elongation factor eEF1A". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 100 (24): 13892–7. Bibcode:2003PNAS..10013892C. PMC 283517. PMID 14623968. doi:10.1073/pnas.2335950100.
- ↑ Rinnerthaler M, Jarolim S, Heeren G, Palle E, Perju S, Klinger H, Bogengruber E, Madeo F, Braun RJ, Breitenbach-Koller L, Breitenbach M, Laun P (2016-06-01). "MMI1 (YKL056c, TMA19), the yeast orthologue of the translationally controlled tumor protein (TCTP) has apoptotic functions and interacts with both microtubules and mitochondria". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1757 (5–6): 631–8. PMID 16806052. doi:10.1016/j.bbabio.2006.05.022.
- ↑ Tuynder M, Fiucci G, Prieur S, Lespagnol A, Géant A, Beaucourt S, Duflaut D, Besse S, Susini L, Cavarelli J, Moras D, Amson R, Telerman A (outubro de 2004). "Translationally controlled tumor protein is a target of tumor reversion". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (en inglés) 101 (43): 15364–9. Bibcode:2004PNAS..10115364T. PMC 523462. PMID 15489264. doi:10.1073/pnas.0406776101.
- ↑ Amson R, Pece S, Lespagnol A, Vyas R, Mazzarol G, Tosoni D, Colaluca I, Viale G, Rodrigues-Ferreira S, Wynendaele J, Chaloin O, Hoebeke J, Marine JC, Di Fiore PP, Telerman A (xaneiro de 2012). "Reciprocal repression between P53 and TCTP". Nature Medicine (en inglés) 18 (1): 91–9. PMID 22157679. doi:10.1038/nm.2546.
- ↑ 27,0 27,1 MacDonald SM, Rafnar T, Langdon J, Lichtenstein LM (agosto de 1995). "Molecular identification of an IgE-dependent histamine-releasing factor". Science 269 (5224): 688–90. Bibcode:1995Sci...269..688M. PMID 7542803. doi:10.1126/science.7542803.
- ↑ Bheekha-Escura R, MacGlashan DW, Langdon JM, MacDonald SM (setembro de 2000). "Human recombinant histamine-releasing factor activates human eosinophils and the eosinophilic cell line, AML14-3D10". Blood 96 (6): 2191–8. PMID 10979965. doi:10.1182/blood.V96.6.2191.
- ↑ Xu A, Bellamy AR, Taylor JA (setembro de 1999). "Expression of translationally controlled tumour protein is regulated by calcium at both the transcriptional and post-transcriptional level". The Biochemical Journal 342 (3): 683–9. PMC 1220510. PMID 10477280. doi:10.1042/0264-6021:3420683.
- ↑ Haghighat NG, Ruben L (marzo de 1992). "Purification of novel calcium binding proteins from Trypanosoma brucei: properties of 22-, 24- and 38-kilodalton proteins". Molecular and Biochemical Parasitology 51 (1): 99–110. PMID 1565142. doi:10.1016/0166-6851(92)90205-x.
- ↑ Hsu YC, Chern JJ, Cai Y, Liu M, Choi KW (2007). "Drosophila TCTP is essential for growth and proliferation through regulation of dRheb GTPase". Nature 445 (7129): 785–8. Bibcode:2007Natur.445..785H. PMID 17301792. doi:10.1038/nature05528.
- ↑ Tuynder M, Susini L, Prieur S, Besse S, Fiucci G, Amson R, Telerman A (2002). "Biological models and genes of tumor reversion: cellular reprogramming through tpt1/TCTP and SIAH-1". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 99 (23): 14976–81. Bibcode:2002PNAS...9914976T. PMC 137530. PMID 12399545. doi:10.1073/pnas.222470799.
- ↑ Amson R, Pece S, Lespagnol A, Vyas R, Mazzarol G, Tosoni D, Colaluca I, Viale G, Rodrigues-Ferreira S, Wynendaele J, Chaloin O, Hoebeke J, Marine JC, Di Fiore PP, Telerman A (decembro de 2011). "Reciprocal repression between P53 and TCTP". Nature Medicine 18 (1): 91–9. PMID 22157679. doi:10.1038/nm.2546.
- ↑ Tuynder M, Susini L, Prieur S, Besse S, Fiucci G, Amson R, Telerman A (novembro de 2002). "Biological models and genes of tumor reversion: cellular reprogramming through tpt1/TCTP and SIAH-1". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 99 (23): 14976–81. Bibcode:2002PNAS...9914976T. PMC 137530. PMID 12399545. doi:10.1073/pnas.222470799.
- ↑ Tuynder M, Fiucci G, Prieur S, Lespagnol A, Géant A, Beaucourt S, Duflaut D, Besse S, Susini L, Cavarelli J, Moras D, Amson R, Telerman A (outubro de 2004). "Translationally controlled tumor protein is a target of tumor reversion". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 101 (43): 15364–9. Bibcode:2004PNAS..10115364T. PMC 523462. PMID 15489264. doi:10.1073/pnas.0406776101.
- ↑ 36,0 36,1 Susini L, Besse S, Duflaut D, Lespagnol A, Beekman C, Fiucci G, Atkinson AR, Busso D, Poussin P, Marine JC, Martinou JC, Cavarelli J, Moras D, Amson R, Telerman A (agosto de 2008). "TCTP protects from apoptotic cell death by antagonizing bax function". Cell Death and Differentiation 15 (8): 1211–20. PMID 18274553. doi:10.1038/cdd.2008.18.
- ↑ Thaw P, Baxter NJ, Hounslow AM, Price C, Waltho JP, Craven CJ (agosto de 2001). "Structure of TCTP reveals unexpected relationship with guanine nucleotide-free chaperones". Nature Structural Biology 8 (8): 701–4. PMID 11473261. doi:10.1038/90415.
- ↑ Telerman A, Amson R (2017). "Structural Insights into TCTP and Its Interactions with Ligands and Proteins". TCTP/Tpt1 - Remodeling Signaling from Stem Cell to Disease (PDF). Results and Problems in Cell Differentiation 64. pp. 9–46. ISBN 978-3-319-67590-9. PMID 29149402. doi:10.1007/978-3-319-67591-6_2.
- ↑ Gao J, Ma Y, Yang G, Li G (agosto de 2022). "Translationally controlled tumor protein: the mediator promoting cancer invasion and migration and its potential clinical prospects". J Zhejiang Univ Sci B 23 (8): 642–654. PMC 9381325. PMID 35953758. doi:10.1631/jzus.B2100910.
- ↑ Assrir A, Malard F, Lescop E (2016). "Structural Insights into TCTP and Its Interactions with Ligands and Proteins". TCTP/Tpt1 - Remodeling Signaling from Stem Cell to Disease. Results Probl Cell Differ. Results and Problems in Cell Differentiation 64. pp. 9–46. ISBN 978-3-319-67590-9. PMID 29149402. doi:10.1007/978-3-319-67591-6_2.
- ↑ Liu H, Peng HW, Cheng YS, Yuan HS, Yang-Yen HF (abril de 2005). "Stabilization and enhancement of the antiapoptotic activity of mcl-1 by TCTP". Molecular and Cellular Biology 25 (8): 3117–26. PMC 1069602. PMID 15798198. doi:10.1128/MCB.25.8.3117-3126.2005.
- ↑ Thébault S, Agez M, Chi X, Stojko J, Cura V, Telerman SB, Maillet L, Gautier F, Billas-Massobrio I, Birck C, Troffer-Charlier N, Karafin T, Honoré J, Senff-Ribeiro A, Montessuit S, Johnson CM, Juin P, Cianférani S, Martinou JC, Andrews DW, Amson R, Telerman A, Cavarelli J (xaneiro de 2016). "TCTP contains a BH3-like domain, which instead of inhibiting, activates Bcl-xL". Scientific Reports 6: 19725. Bibcode:2016NatSR...619725T. PMC 4728560. PMID 26813996. doi:10.1038/srep19725.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Bibliografía
[editar | editar a fonte]- Rasmussen HH, van Damme J, Puype M, Gesser B, Celis JE, Vandekerckhove J (decembro de 1992). "Microsequences of 145 proteins recorded in the two-dimensional gel protein database of normal human epidermal keratinocytes". Electrophoresis 13 (12): 960–9. PMID 1286667. doi:10.1002/elps.11501301199.
- Hochstrasser DF, Frutiger S, Paquet N, Bairoch A, Ravier F, Pasquali C, Sanchez JC, Tissot JD, Bjellqvist B, Vargas R (decembro de 1992). "Human liver protein map: a reference database established by microsequencing and gel comparison". Electrophoresis 13 (12): 992–1001. PMID 1286669. doi:10.1002/elps.11501301201.
- MacDonald SM, Rafnar T, Langdon J, Lichtenstein LM (agosto de 1995). "Molecular identification of an IgE-dependent histamine-releasing factor". Science 269 (5224): 688–90. Bibcode:1995Sci...269..688M. PMID 7542803. doi:10.1126/science.7542803.
- Rasmussen RK, Ji H, Eddes JS, Moritz RL, Reid GE, Simpson RJ, Dorow DS (1997). "Two-dimensional electrophoretic analysis of human breast carcinoma proteins: mapping of proteins that bind to the SH3 domain of mixed lineage kinase MLK2". Electrophoresis 18 (3–4): 588–98. PMID 9150946. doi:10.1002/elps.1150180342.
- Yoon T, Jung J, Kim M, Lee KM, Choi EC, Lee K (decembro de 2000). "Identification of the self-interaction of rat TCTP/IgE-dependent histamine-releasing factor using yeast two-hybrid system". Archives of Biochemistry and Biophysics 384 (2): 379–82. PMID 11368327. doi:10.1006/abbi.2000.2108.
- Andersen JS, Lyon CE, Fox AH, Leung AK, Lam YW, Steen H, Mann M, Lamond AI (xaneiro de 2002). "Directed proteomic analysis of the human nucleolus". Current Biology 12 (1): 1–11. PMID 11790298. doi:10.1016/S0960-9822(01)00650-9.
- Bommer UA, Borovjagin AV, Greagg MA, Jeffrey IW, Russell P, Laing KG, Lee M, Clemens MJ (abril de 2002). "The mRNA of the translationally controlled tumor protein P23/TCTP is a highly structured RNA, which activates the dsRNA-dependent protein kinase PKR". RNA 8 (4): 478–96. PMC 1370270. PMID 11991642. doi:10.1017/S1355838202022586.
- Zhang D, Li F, Weidner D, Mnjoyan ZH, Fujise K (outubro de 2002). "Physical and functional interaction between myeloid cell leukemia 1 protein (MCL1) and Fortilin. The potential role of MCL1 as a fortilin chaperone". The Journal of Biological Chemistry 277 (40): 37430–8. PMID 12149273. doi:10.1074/jbc.M207413200.
- Tuynder M, Susini L, Prieur S, Besse S, Fiucci G, Amson R, Telerman A (novembro de 2002). "Biological models and genes of tumor reversion: cellular reprogramming through tpt1/TCTP and SIAH-1". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 99 (23): 14976–81. Bibcode:2002PNAS...9914976T. PMC 137530. PMID 12399545. doi:10.1073/pnas.222470799.
- Budde IK, Lopuhaa CE, de Heer PG, Langdon JM, MacDonald SM, van der Zee JS, Aalberse RC (decembro de 2002). "Lack of correlation between bronchial late allergic reaction to Dermatophagoides pteronyssinus and in vitro immunoglobulin E reactivity to histamine-releasing factor derived from mononuclear cells". Annals of Allergy, Asthma & Immunology 89 (6): 606–12. PMID 12487227. doi:10.1016/S1081-1206(10)62109-6.
- Asero R, Tedeschi A, Lorini M, Caldironi G, Barocci F (xullo de 2003). "Sera from patients with multiple drug allergy syndrome contain circulating histamine-releasing factors". International Archives of Allergy and Immunology 131 (3): 195–200. PMID 12876410. doi:10.1159/000071486.
- Yoneda K, Rokutan K, Nakamura Y, Yanagawa H, Kondo-Teshima S, Sone S (xaneiro de 2004). "Stimulation of human bronchial epithelial cells by IgE-dependent histamine-releasing factor". American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology 286 (1): L174–81. PMID 12948934. doi:10.1152/ajplung.00118.2003.
- Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Hoehn H, Gross HJ, Joenje H, Hoatlin ME, Mathew CG, Huber PA (outubro de 2003). "Yeast two-hybrid screens imply involvement of Fanconi anemia proteins in transcription regulation, cell signaling, oxidative metabolism, and cellular transport". Experimental Cell Research 289 (2): 211–21. PMID 14499622. doi:10.1016/S0014-4827(03)00261-1.
- Vonakis BM, Sora R, Langdon JM, Casolaro V, MacDonald SM (outubro de 2003). "Inhibition of cytokine gene transcription by the human recombinant histamine-releasing factor in human T lymphocytes". Journal of Immunology 171 (7): 3742–50. PMID 14500674. doi:10.4049/jimmunol.171.7.3742.