Histona H3
Histona H3, familia 3A (H3.3A)
| |
Identificadores | |
Símbolo | H3F3A |
Símbolos alt. | H3F3 |
Entrez | 3020 |
HUGO | 4764 |
OMIM | |
RefSeq | NM_002107 |
UniProt | Q66I33 |
Outros datos | |
Locus | Cr. 1 q41 |
Histona H3, familia 3B (H3.3B)
| |
Identificadores | |
Símbolo | H3F3B |
Entrez | 3021 |
HUGO | 4765 |
OMIM | |
RefSeq | NM_005324 |
UniProt | P84243 |
Outros datos | |
Locus | Cr. 17 q25 |
A histona H3 é un dos cinco grandes tipos de proteínas histonas que forman parte da estrutura da cromatina nas células eucariotas.[1][2] Presenta un dominio globular principal e unha longa cola N-terminal. A H3 forma parte do octámero dos nucleosomas, os cales forman a estrutura de colar de doas da cromatina. As histonas son en xeral moi modificadas postraducionalmente, pero a histona H3 é a que é modificada máis extensamente de todas elas. O termo "histona H3" sen máis especificacións é deliberadamene ambiguo, xa que comprende as distintas variantes de secuencia ou estados de modificación que pode presentar. A histona H3 é unha importante proteína no emerxente campo da epixenética, e as súas variantes de secuencia e estados de modificación variables pénsase que xogan un papel na dinámica e regulación a longo prazo dos xenes.
Epixenética e modificacións postraducionais
[editar | editar a fonte]O N-terminal da histona H3 sobresae desde o centro do nucleosoma globular e pode sufrir varios tipos de modificacións postraducionais que inflúen nos procesos celulares. Estas modificacións inclúen a unión covalente dun grupo metilo ou acetil aos aminoácidos lisina e arxinina e a fosforilación da serina ou treonina. A di e trimetilación da lisina 9 está asociada coa represión e a heterocromatina, mentres que a monometilación da lisina4 está asociada con xenes activos.[3][4] A acetilación da histona H3 ocorre en diferentes posicións da lisina na cola da histona e é realizada por unha familia de encimas coñecidos como histona acetiltransferases (HATs). A acetilación da lisina14 dáse comunmente en xenes que están sendo activamente transcritos a ARN.
Variantes de secuencia
[editar | editar a fonte]En células de mamíferos coñécense sete variantes de secuencia da histona H3, que se denominan histona H3.1, histona H3.2, histona H3.3, histona H3.4 (H3T), histona H3.5, histona H3.X e histona H3.Y, pero presentan unha alta conservación da secuencia diferindo só nuns poucos aminoácidos.[5][6] A histona H3.3 desempeña un importante papel no mantemento da integridade do xenoma durante o desenvolvemento dos mamíferos.[7]
Xenética
[editar | editar a fonte]As histonas H3 están codificadas en varios xenes do xenoma humano, como:
- H3.1: HIST1H3A, HIST1H3B, HIST1H3C, HIST1H3D, HIST1H3E, HIST1H3F, HIST1H3G, HIST1H3H, HIST1H3I, HIST1H3J
- H3.2: HIST2H3A, HIST2H3C, HIST2H3D
- H3.3: H3F3A, H3F3B
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Bhasin M, Reinherz EL, Reche PA (2006). "Recognition and classification of histones using support vector machine". Journal of Computational Biology 13 (1): 102–12. PMID 16472024. doi:10.1089/cmb.2006.13.102.
- ↑ Hartl Daniel L.; Freifelder David; Snyder Leon A. (1988). Basic Genetics. Boston: Jones and Bartlett Publishers. ISBN 0-86720-090-1.
- ↑ Rosenfeld JA, Wang Z, Schones DE, Zhao K, DeSalle R, Zhang MQ (March 2009). "Determination of enriched histone modifications in non-genic portions of the human genome". BMC Genomics 10: 143. PMC 2667539. PMID 19335899. doi:10.1186/1471-2164-10-143.
- ↑ Lachner M, O'Carroll D, Rea S, Mechtler K, Jenuwein T (Mar 2001). "Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins". Nature 410 (6824): 116–20. PMID 11242053. doi:10.1038/35065132.
- ↑ Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ (Nov 2002). "The human and mouse replication-dependent histone genes". Genomics 80 (5): 487–98. PMID 12408966. doi:10.1016/S0888-7543(02)96850-3.
- ↑ Hake SB, Garcia BA, Duncan EM, Kauer M, Dellaire G, Shabanowitz J, Bazett-Jones DP, Allis CD, Hunt DF (Jan 2006). "Expression patterns and post-translational modifications associated with mammalian histone H3 variants". The Journal of Biological Chemistry 281 (1): 559–68. PMID 16267050. doi:10.1074/jbc.M509266200.
- ↑ Jang CW, Shibata Y, Starmer J, Yee D, Magnuson T (Jul 2015). "Histone H3.3 maintains genome integrity during mammalian development". Genes & Development 29 (13): 1377–92. PMID 26159997. doi:10.1101/gad.264150.115.