Saltar ao contido

Rodopsina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
(Redirección desde «Metarrodopsina»)
Rodopsina sensorial II (das cores do arco da vella) integrada nunha bicapa lipídica (cabezas vermellas e colas azuis) coa transducina (Gt) debaixo dela. A Gtα está coloreada en vermello, a Gtβ en azul, e a Gtγ en amarelo. Hai unha molécula de GDP unida na subunidade Gtα e un retinal (en negro) unido á rodopsina. O N-terminal da rodopsina está representado en vermello e o C-terminal en azul. A presunta ancoraxe da transducina á membrana debuxouse en negro.
Identificadores
Símbolo RHO
Símbolos alt. CSNBAD1; OPN2; RP4
Entrez 6010
OMIM

180380

PDB 1edx, 1f88, 1gzm, 1hzx, 1jfp, 1l9h, 1ln6, 1u19, 2g87, 2hpy, 2i35, 2i36, 2i37 1eds, 1edx, 1f88, 1gzm, 1hzx, 1jfp, 1l9h, 1ln6, 1u19, 2g87, 2hpy, 2i35, 2i36, 2i37
RefSeq NP_000530
UniProt P08100
Outros datos
Locus Cr. 3 (129.25 – 129.25 Mb)

A rodopsina, tamén chamada púrpura visual (do grego ῥόδον, rhódon, “rosa”, e ὄψις, ópsis, “vista”), é unha proteína receptora sensible á luz. É un pigmento biolóxico situado nas células fotorreceptoras da retina. A rodopsina é o principal pigmento que se encontra nos bastóns da retina. As rodopsinas pertencen á familia dos receptores acoplados á proteína G (GPCR). Son extremadamente sensibles á luz, polo que permiten a visión en condicións de baixa luminosidade.[1] Cando o pigmento se expón á luz sofre inmediatamente un fotobranqueamento, e tarda uns 45 minutos[2] en rexenerarse completamente en humanos. Nos procariotas e outros organismos hai tamén proteínas chamadas rodopsinas doutros tipos.

Estrutura

[editar | editar a fonte]
Véxase tamén: Opsina.

A rodopsina consta dunha parte proteica chamada opsina e unha parte non proteica, que é o cofactor retinal unido por enlace covalente pero reversiblemente. A opsina, está formada por un feixe de sete hélices transmembrana conectadas por bucles, e únese ao retinal (un cromóforo fotorreactivo), por un residuo de lisina, que está localizado nun peto central da sétima hélice. O retinal sitúase horizontalmente en relación coa membrana. Cada disco do segmento externo do cono contén miles de moléculas de pigmento visual. Aproximadamente a metade da opsina está integrada na bicapa lipídica. Na retina prodúcese retinol a partir de vitamina A procedente do beta-caroteno da dieta. Prodúcese unha isomerización da configuración 11-cis-retinal a todo-trans-retinal causada pola luz, que induce un cambio conformacional (branqueamento) na opsina, orixinando metarrodopsina II, que activa a proteína transducina asociada á proteína G e desencadea a fervenza do segundo mensaxeiro GMP cíclico.[2][3][4]

A rodopsina dos bastóns da retina absorbe sobre todo luz verde-azul e, por tanto, aparece de cor púrpura avermellada, polo cal se chama tamén púrpura visual. É responsable da visión monocromática na escuridade.[2]

Rodopsina bovina.

Existen varias opsinas moi relacionadas que difiren soamente nuns poucos aminoácidos e na lonxitude de onda da luz que absorben máis intensamente. Os humanos teñen outras catro opsinas ademais da rodopsina. As fotopsinas atópanse en diferentes tipos de conos da retina e son básicas para a visión en cor. Presentan unha absorción máxima para a luz de cor verde amarelado (fotopsina I), verde (fotopsina II), e violeta azulado (fotopsina III). A cuarta opsina é a melanopsina, que se encontra nas células ganglionares fotosensibles e absorbe principalmente luz azul.

Na rodopsina, o aldehido do retinal está ligado covalentemente co grupo amino dunha lisina da opsina formando unha base de Schiff protonada (-NH+=CH-).[5] Cando a rodopsina absorbe luz, o seu cofactor retinal isomerízase da configuración 11-cis á todo-trans, e a proteína sofre seguidamente unha serie de relaxacións para acomodar a forma alterada do cofactor isomerizado. Os intermediatos formados durante este proceso foron primeiramente investigados no laboratorio de George Wald, que recibiu o premio Nobel en 1967 por estes traballos. A dinámica da fotoisomerización investigouse despois con espectroscopia de infravermellos resolta no tempo e espectroscopia UV/Vis. Fórmase un primeiro fotoproduto chamado fotorrodopsina nuns 200 femtosegundos despois da irradación, seguida nuns picosegundos por un segundo fotoproduto chamado batorrodopsina, que ten enlaces todo-trans distorsionados. Este intermediato pode ser atrapado e estudado a temperaturas crioxénicas, e deominouse inicialmente prelumirrodopsina.[6] Nos seguintes intermediatos, lumirrodopsina e metarrodopsina I, a ligazón de base de Schiff co todo-trans retinal permanece protonada, e a proteína mantén a súa cor avermellada. O cambio crítico que inicia a excitación neuronal implica a conversión da metarrodopsina I a metarrodopsina II, que está asociada coa desprotonación da base de Schiff e o cambio de cor de vermello a amarelo.[7] A estrutura da rodopsina foi estudada en detalle por cristalografía de raios X. Hai varios modelos (por exemplo, o mecanismo pedal de bicicleta, o mecanismo xiro de hula) que intentan explicar como o grupo retinal pode cambiar a súa conformación sen chocar co peto proteico da opsina que o envolve.[8][9][10]

Datos recentes apoian a idea de que é un monómero funcional (en oposición a un dímero), o cal foi o paradigma dos receptores acoplados á proteína G durante moitos anos.[11]

Fototransdución

[editar | editar a fonte]

A rodopsina é un receptor de proteína G esencial para a fototransdución.

Función

[editar | editar a fonte]

A metarrodopsina II activa a proteína G transducina (Gt) para activar a vía de fototransdución visual. A transducina é unha proteína G que, cando a súa subunidade α se une ao GTP, activa a GMPc fosfodiesterase. A GMPc fosfodiesterase hidroliza o GMP cíclico (GMPc), polo que o GMPc xa non pode activar as canles de catións. Isto leva á hiperpolarización das células fotorreceptoras e a un cambio na taxa de liberación de transmisores destas células fotorreceptoras.

Desactivación

[editar | editar a fonte]

A metarrodopsina II é rapidamente desactivada despois de activar a transducina por unha rodopsina quinase e a arrestina.[12] O pigmento rodopsina debe ser rexenerado para que se produzan máis fototransducións. Isto significa que hai que substituír o todo-trans-retinal por 11-cis-retinal e a descomposición de metarrodopsina II (Meta II) é crucial neste proceso. Durante a descomposición da Meta II, o enlace de base de Schiff que normalmente une o todo-trans-retinal e a apoproteína opsina é hidrolizado e convértese en Meta III. No segmento externo da célula bastón, a Meta III descomponse en todo-trans-retinal e opsina por separado.[12] Un segundo produto da descomposición da Meta II é o complexo todo-trans-retinal / opsina, no cal o todo-trans-retinal foi translocado a outros sitios de unión. Que a descomposición do Meta II orixine Meta III ou o complexo todo-trans-retinal / opsina parece depender do pH da reacción. A maiores pHs a reacción de descomposición tende a dirixirse á formación de Meta III.[12]

Enfermidades da rodopsina e o retinal

[editar | editar a fonte]

As mutacións no xene da rodopsina contribúen de forma principal ao establecemento de varias retinopatías como a retinite pigmentosa. En xeral, a proteína que causa doenzas agrégase á ubiquitina en corpos de inclusión, distorsiona a rede de filamentos intermedios, e dálle á célula a capacidade de degradar proteínas non funcionais, o que dá lugar á apoptose do fotorreceptor.[13] Outras mutacións na rodopsina orixinan cegueira nocturna estacionaria conxénita ligada ao X, debida principalmente á activación constitutiva, cando as mutacións se producen arredor do peto de unión do cromóforo da rodopsina.[14] Descubríronse outros estados patolóxicos ralacionados coa rodopsina como un tráfico post-Golgi escaso, activación disregulativa, inestabilidade do segmento externo do bastón e unión da arrestina.[14]

Rodopsinas microbianas

[editar | editar a fonte]
Artigo principal: Rodopsinas bacterianas.

Algúns procariotas expresan bombas de protóns chamadas bacteriorrodopsinas, proteorrodopsinas, e xantorrodopsinas para levar a cabo a fototrofia.[15] Igual que os pigmentos visuais animais, estes conteñen un cromóforo retinal (aínda que é a forma todo-trans, en vez da 11-cis) e teñen sete hálices alfa transmembrana, pero non están acoplados a unha proteína G. As halorrodopsinas procarióticas son bombas de cloro activadas pola luz.[15] As algas unicelulares flaxeladas conteñen canalrodopsinas que actúan como canles de catións que se abren pola luz cando se expresan en sistemas heterólogos. Moitos outros organismos procarióticos e eucarióticos (en especial fungos como Neurospora[16]) expresan bombas iónicas de rodopsina ou rodopsinas sensoras de funcións aínda descoñecidas. Aínda que todas as rodopsinas microbianas teñen unha homoloxía de secuencias significativa entre elas, non hai homoloxía de secuencias detectable coa familia do receptor acoplado á proteína G (GPCR) á cal pertencen as rodopsinas animais. Non obstante, as rodopsinas microbianas e os GPCRs posiblemente están relacionadas evolutivamente, baseándose na semellanza das súas estruturas tridimensionais. Por tanto, foron asignados á mesma superfamilia na Clasificación Estrutural de Proteínas (SCOP).[17]

Notas

[editar | editar a fonte]
  1. ↑ Litmann BJ, Mitchell DC (1996). "Rhodopsin structure and function". En Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. pp. 1–32. ISBN 1-55938-659-2. 
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 Stuart JA, Brige RR (1996). "Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin". En Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. pp. 33–140. ISBN 1-55938-659-2. 
  3. ↑ Hofmann KP, Heck M (1996). "Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane". En Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. pp. 141–198. ISBN 1-55938-659-2. 
  4. ↑ Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW (2010-03-01). "Webvision: Photoreceptors". University of Utah. Arquivado dende o orixinal o 16 de agosto de 2000. 
  5. ↑ Bownds, D; Wald G (1965). "Reaction of the Rhodopsin Chromophore with Sodium Borohydride". Nature (en inglés) 205: 254–257. doi:10.1038/205254a0. 
  6. ↑ Yoshizawa, T; Wald G (1963). "Pre-Lumirhodopsin and the Bleaching of Visual Pigments". Nature (en inglés) 197 (Mar 30): 1279–1286. doi:10.1038/1971279a0. 
  7. ↑ Matthews, R; Hubbard R, Brown, P K and Wald G (1963). "Chemistry of the active site of rhodopsin". J Gen Physiol (en inglés) 47: 215–240. 
  8. ↑ Nakamichi H, Okada T (June 2006). "Crystallographic analysis of primary visual photochemistry". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4270–3. PMID 16586416. doi:10.1002/anie.200600595. 
  9. ↑ Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (June 2006). "Quantum mechanical studies on the crystallographic model of bathorhodopsin". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4274–7. PMID 16729349. doi:10.1002/anie.200600585. 
  10. ↑ Weingart O (September 2007). "The twisted C11-C12 bond of the rhodopsin chromophore--a photochemical hot spot". J. Am. Chem. Soc. 129 (35): 10618–9. PMID 17691730. doi:10.1021/ja071793t. 
  11. ↑ Chabre M, le Maire M (July 2005). "Monomeric G-protein-coupled receptor as a functional unit". Biochemistry 44 (27): 9395–403. PMID 15996094. doi:10.1021/bi050720o. 
  12. ↑ 12,0 12,1 12,2 Heck M, Schädel SA, Maretzki D, Bartl FJ, Ritter E, Palczewski K, Hofmann KP (January 2003). "Signaling states of rhodopsin. Formation of the storage form, metarhodopsin III, from active metarhodopsin II". J. Biol. Chem. 278 (5): 3162–9. PMC 1364529. PMID 12427735. doi:10.1074/jbc.M209675200. 
  13. ↑ Saliba RS, Munro PM, Luthert PJ, Cheetham ME (15 July 2002). "The cellular fate of mutant rhodopsin: quality control, degradation and aggresome formation". J. Cell. Sci. 115 (Pt 14): 2907–18. PMID 12082151. Arquivado dende o orixinal o 26 de xaneiro de 2020. Consultado o 05 de xaneiro de 2015. 
  14. ↑ 14,0 14,1 Mendes HF, van der Spuy J, Chapple JP, Cheetham ME (April 2005). "Mechanisms of cell death in rhodopsin retinitis pigmentosa: implications for therapy". Trends Mol Med 11 (4): 177–85. PMID 15823756. doi:10.1016/j.molmed.2005.02.007. 
  15. ↑ 15,0 15,1 Bryant DA, Frigaard NU (November 2006). "Prokaryotic photosynthesis and phototrophy illuminated". Trends Microbiol. 14 (11): 488–96. PMID 16997562. doi:10.1016/j.tim.2006.09.001. 
  16. ↑ Bieszke JA, Braun EL, Bean LE, Kang S, Natvig DO, Borkovich KA. The nop-1 gene of Neurospora crassa encodes a seven transmembrane helix retinal-binding protein homologous to archaeal rhodopsins. Proc Natl Acad Sci U S A. 1999 Jul 6;96(14):8034-9. PMID 10393943.
  17. ↑ http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.g.e.b.html Arquivado 03 de marzo de 2016 en Wayback Machine..

Véxase tamén

[editar | editar a fonte]

Bibliografía

[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas

[editar | editar a fonte]
Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Rodopsina&oldid=6903160#Fototransdución»