Saltar ao contido

SNCAIP

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
SNCAIP
Estruturas dispoñibles
PDBBuscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Nomenclatura
Símbolo11139
LocusCr. 5 q23.2
Padrón de expresión de ARNm
Máis información
Ortólogos
Especies
Humano Rato
Entrez
9627 67847
Ensembl
Véxase HS Véxase MM
UniProt
Q9Y6H5 Q99ME3
RefSeq
(ARNm)
NM_001242935 NM_001199151
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_001229864 NP_001186080
Localización (UCSC)
Cr. 5:
122.31 – 122.46 Mb 		Cr. 18:
52.77 – 52.92 Mb
PubMed (Busca)
9627


67847

A sinfilina-1 (SYPH1ou Sph1) é unha proteína que nos humanos está codificada polo xene SNCAIP situado no cromosoma 5.[1][2] SNCAIP son as siglas en inglés de "synuclein alpha interacting protein" (proteína interaccionante coa alfa-sinucleína[3]) e tamén se denomina SNCAP_HUMAN, synphilin 1, synuclein, alpha interacting protein (synphilin).

Función

[editar | editar a fonte]

O xene SNCAIP proporciona instrucións para sintetizar unha proteína chamada sinfilina-1 e unha versión lixeiramente diferente desta proteína chamada sinfilina-1A. Estas proteínas prodúcense no cerebro. Localízanse normalmente en estruturas especializadas chamadas terminais presinápticas, que se encontran nos extremos (axóns) das células nerviosas. Nas células nerviosas a sinfilina-1 e a sinfilina-1A interaccionan con outra proteína chamada alfa-sinucleína. Porén, as funcións da sinfilina-1 e a sinfilina-1A son polo momento descoñecidas.

A proteína codificada polo xene SNCAIP contén varios dominios para a interacción proteína-proteína, como repeticións de tipo anquirina, un dominio superenrolado e un motivo de unión ao ATP/GTP. A proteína codificada interacciona coa alfa-sinucleína no tecido nervioso e pode exercer unha función na formación de inclusións citoplasmáticas e a neurodexeneración. Unha mutación neste xene foi asociada coa enfermidade de Parkinson. Describíronse varios transcritos de variantes de empalme alternativo que codifican diferentes isoformas deste xene, pero a súa natureza coa lonxitude completa aínda non foi determinada.[2]

Interaccións

[editar | editar a fonte]

SNCAIP presenta interaccións con:

Notas

[editar | editar a fonte]
  1. ↑ 1,0 1,1 Engelender S, Kaminsky Z, Guo X, Sharp AH, Amaravi RK, Kleiderlein JJ, Margolis RL, Troncoso JC, Lanahan AA, Worley PF, Dawson VL, Dawson TM, Ross CA (May 1999). "Synphilin-1 associates with alpha-synuclein and promotes the formation of cytosolic inclusions". Nat Genet 22 (1): 110–4. PMID 10319874. doi:10.1038/8820. 
  2. ↑ 2,0 2,1 "Entrez Gene: SNCAIP synuclein, alpha interacting protein (synphilin)". 
  3. ↑ Uniprot SNCAP_HUMAN
  4. ↑ Neystat M, Rzhetskaya M, Kholodilov N, Burke RE (June 2002). "Analysis of synphilin-1 and synuclein interactions by yeast two-hybrid beta-galactosidase liquid assay". Neurosci. Lett. 325 (2): 119–23. PMID 12044636. doi:10.1016/s0304-3940(02)00253-7. 
  5. ↑ Nagano Y, Yamashita H, Nakamura T, Takahashi T, Kondo E, Nakamura S (Dec 2001). "Lack of binding observed between human alpha-synuclein and Bcl-2 protein family". Neurosci. Lett. 316 (2): 103–7. PMID 11742726. doi:10.1016/s0304-3940(01)02330-8. 
  6. ↑ Kawamata H, McLean PJ, Sharma N, Hyman BT (May 2001). "Interaction of alpha-synuclein and synphilin-1: effect of Parkinson's disease-associated mutations". J. Neurochem. 77 (3): 929–34. PMID 11331421. doi:10.1046/j.1471-4159.2001.00301.x. 
  7. ↑ Chung KK, Zhang Y, Lim KL, Tanaka Y, Huang H, Gao J, Ross CA, Dawson VL, Dawson TM (October 2001). "Parkin ubiquitinates the alpha-synuclein-interacting protein, synphilin-1: implications for Lewy-body formation in Parkinson disease". Nat. Med. 7 (10): 1144–50. PMID 11590439. doi:10.1038/nm1001-1144. 

Véxase tamén

[editar | editar a fonte]

Bibliografía

[editar | editar a fonte]
  • Krüger R (2005). "The role of synphilin-1 in synaptic function and protein degradation". Cell Tissue Res. 318 (1): 195–9. PMID 15322916. doi:10.1007/s00441-004-0953-z. 
  • Engelender S, Wanner T, Kleiderlein JJ, Wakabayashi K, Tsuji S, Takahashi H, Ashworth R, Margolis RL, Ross CA (2000). "Organization of the human synphilin-1 gene, a candidate for Parkinson's disease". Mamm. Genome 11 (9): 763–6. PMID 10967135. doi:10.1007/s003350010123. 
  • Kawamata H, McLean PJ, Sharma N, Hyman BT (2001). "Interaction of alpha-synuclein and synphilin-1: effect of Parkinson's disease-associated mutations". J. Neurochem. 77 (3): 929–34. PMID 11331421. doi:10.1046/j.1471-4159.2001.00301.x. 
  • Chung KK, Zhang Y, Lim KL, Tanaka Y, Huang H, Gao J, Ross CA, Dawson VL, Dawson TM (2001). "Parkin ubiquitinates the alpha-synuclein-interacting protein, synphilin-1: implications for Lewy-body formation in Parkinson disease". Nat. Med. 7 (10): 1144–50. PMID 11590439. doi:10.1038/nm1001-1144. 
  • Ribeiro CS, Carneiro K, Ross CA, Menezes JR, Engelender S (2002). "Synphilin-1 is developmentally localized to synaptic terminals, and its association with synaptic vesicles is modulated by alpha-synuclein". J. Biol. Chem. 277 (26): 23927–33. PMID 11956199. doi:10.1074/jbc.M201115200. 
  • O'Farrell C, Pickford F, Vink L, McGowan E, Cookson MR (2002). "Sequence conservation between mouse and human synphilin-1". Neurosci. Lett. 322 (1): 9–12. PMID 11958831. doi:10.1016/S0304-3940(02)00068-X. 
  • Neystat M, Rzhetskaya M, Kholodilov N, Burke RE (2002). "Analysis of synphilin-1 and synuclein interactions by yeast two-hybrid beta-galactosidase liquid assay". Neurosci. Lett. 325 (2): 119–23. PMID 12044636. doi:10.1016/S0304-3940(02)00253-7. 
  • Junn E, Lee SS, Suhr UT, Mouradian MM (2003). "Parkin accumulation in aggresomes due to proteasome impairment". J. Biol. Chem. 277 (49): 47870–7. PMID 12364339. doi:10.1074/jbc.M203159200. 
  • Ihara M, Tomimoto H, Kitayama H, Morioka Y, Akiguchi I, Shibasaki H, Noda M, Kinoshita M (2003). "Association of the cytoskeletal GTP-binding protein Sept4/H5 with cytoplasmic inclusions found in Parkinson's disease and other synucleinopathies". J. Biol. Chem. 278 (26): 24095–102. PMID 12695511. doi:10.1074/jbc.M301352200. 
  • Ito T, Niwa J, Hishikawa N, Ishigaki S, Doyu M, Sobue G (2003). "Dorfin localizes to Lewy bodies and ubiquitylates synphilin-1". J. Biol. Chem. 278 (31): 29106–14. PMID 12750386. doi:10.1074/jbc.M302763200. 
  • Marx FP, Holzmann C, Strauss KM, Li L, Eberhardt O, Gerhardt E, Cookson MR, Hernandez D, Farrer MJ, Kachergus J, Engelender S, Ross CA, Berger K, Schöls L, Schulz JB, Riess O, Krüger R (2004). "Identification and functional characterization of a novel R621C mutation in the synphilin-1 gene in Parkinson's disease". Hum. Mol. Genet. 12 (11): 1223–31. PMID 12761037. doi:10.1093/hmg/ddg134. 
  • Scherzer CR, Jensen RV, Gullans SR, Feany MB (2004). "Gene expression changes presage neurodegeneration in a Drosophila model of Parkinson's disease". Hum. Mol. Genet. 12 (19): 2457–66. PMID 12915459. doi:10.1093/hmg/ddg265. 
  • Nagano Y, Yamashita H, Takahashi T, Kishida S, Nakamura T, Iseki E, Hattori N, Mizuno Y, Kikuchi A, Matsumoto M (2004). "Siah-1 facilitates ubiquitination and degradation of synphilin-1". J. Biol. Chem. 278 (51): 51504–14. PMID 14506261. doi:10.1074/jbc.M306347200. 
  • Tanaka M, Kim YM, Lee G, Junn E, Iwatsubo T, Mouradian MM (2004). "Aggresomes formed by alpha-synuclein and synphilin-1 are cytoprotective". J. Biol. Chem. 279 (6): 4625–31. PMID 14627698. doi:10.1074/jbc.M310994200. 
  • Lee G, Tanaka M, Park K, Lee SS, Kim YM, Junn E, Lee SH, Mouradian MM (2004). "Casein kinase II-mediated phosphorylation regulates alpha-synuclein/synphilin-1 interaction and inclusion body formation". J. Biol. Chem. 279 (8): 6834–9. PMID 14645218. doi:10.1074/jbc.M312760200. 
  • Chung KK, Thomas B, Li X, Pletnikova O, Troncoso JC, Marsh L, Dawson VL, Dawson TM (2004). "S-nitrosylation of parkin regulates ubiquitination and compromises parkin's protective function". Science 304 (5675): 1328–31. PMID 15105460. doi:10.1126/science.1093891. 
Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=SNCAIP&oldid=6905362»