Alfa-endorfina
| α-Endorfina | |
|---|---|
 | |
 | |
| Identificadores | |
| Número CAS | 61512-76-3 |
| PubChem | 16138308 |
| ChemSpider | 17294814 |
| Imaxes 3D Jmol | Image 1 |
| |
| Propiedades | |
| Fórmula molecular | C77H120N18O26S |
| Masa molar | 1.745,95 g mol−1 |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. | |
A α-endorfina (alfa-endorfina) é un péptido opiáceo endóxeno cunha lonxitue de 16 aminoácidos e coa seguinte secuencia: Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr.[1] Co uso da espectrometría de masas, Nicholas Ling conseguiu determinar a secuencia primaria da α-endorfina.[2]
Relación coa beta- e a gamma-endorfinas
[editar | editar a fonte]As endorfinas coñécense xeralmente como neurotransmisores que se liberan cando o corpo sofre dor.[3] As tres endorfinas que xogan un papel nesta resposta son a α-endorfina, a β-endorfina (beta-endorfina) e a γ-endorfina (gamma-endorfina), que derivan todas dun mesmo polipéptido chamado proopiomelanocortina.[3] Aínda que todas elas teñen función de neurotransmisores, os efectos específicos de cada unha son diferentes. A endorfina máis estudada das tres é a β-endorfina. As α-endorfinas conteñen un aminoácido menos que as γ-endorfinas, diferindo nun só residuo do aminoácido leucina no extremo terminal.[4] Aínda que isto pode parecer unha diferenza menor, orixina a produción de efectos moi distintos. De feito, as γ-endorfinas e as α-endorfinas teñen efectos opostos, o cal lles permite contribuír a manter o nivel de homeostase no cerebro e no comportamento dos animais.[5] Non se estudaron en profundidade nin se comprenden totalmente todos os efectos específicos no corpo das α-endorfinas. Con todo, algúns estudos suxiren que estas endorfinas se comportan de xeito similar ás anfetaminas.[6] Outros estudos indican que os efectos das α-endorfinas son similares aos das drogas psicoestimulantes.[6]
Se clasificamos as endorfinas pola súa lonxitude, as α-endorfinas son as máis curtas, con só 16 residuos de aminoácidos,[3] mentres que as β-endorfinas son as que teñen a cadea máis longa, a cal empeza pola mesma secuencia de 16 aminoácidos das α-endorfinas: Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr e ten despois outros 15 aminoácidos adicionais.[3] Esta mesma secuencia está presente tamén na γ-endorfina, que ten un aminoácido adicional, unha Leu.[3] A cadea inicial de 5 aminoácidos Tyr-Gly-Gly-Phe-Met tamén se coñece como a secuencia opiácea pentapéptida N-terminal.[3] Con esa configuración, as endorfinas actúan como agonistas dos receptores opiáceos do cerebro.[3]
Efectos sobre o comportamento
[editar | editar a fonte]A α-endorfina é o péptido máis potente para atrasar os comportamentos de evitación.[7] A α-endorfina ten a mesma secuencia C-terminal da β-LPH, o que permite que estes péptidos teñan unha alta afinidade polos sitios de unión opiáceos.[7] Mesmo unha lixeira diferenza no aminoácido C-terminal pode ter drásticos efectos no comportamento de evitación.[7] A importancia da secuencia débese a que determina a función da endorfina.[7] Cando se elimina un aminoácido N-terminal como a tirosina, parece non haber impactos significativos no comportmento de evitación.[7] Porén, cando hai axustes na secuencia C-terminal, como eliminar o fragmento da β-LPH entre os residuos 61-65, a actividade de endorfina decrece.[7]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Hazum E, Chang KJ, Cuatrecasas P (setembro de 1979). "Specific nonopiate receptors for beta-endorphin". Science 205 (4410): 1033–1035. Bibcode:1979Sci...205.1033H. PMID 224457. doi:10.1126/science.224457.
- ↑ Guillemin R (1977). "The expanding significance of hypothalamic peptides, or, is endocrinology a branch of neuroendocrinology?". Recent Progress in Hormone Research. Proceedings of the 1976 Laurentian Hormone Conference (Elsevier) 33: 1–28. ISBN 978-0-12-571133-3. PMID 20649. doi:10.1016/b978-0-12-571133-3.50008-8.
- ↑ 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 3,5 3,6 Chaudhry SR, Gossman W (2021). "Biochemistry, Endorphin". StatPearls. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing. PMID 29262177.
- ↑ Koob GF, Bloom FE (outubro de 1982). "Behavioral effects of neuropeptides: endorphins and vasopressin". Annual Review of Physiology 44 (1): 571–582. PMID 7041806. doi:10.1146/annurev.ph.44.030182.003035.
- ↑ Wiegant VM, Ronken E, Kovács G, De Wied D (1992). Endorphins and schizophrenia. Progress in Brain Research 93. pp. 433–53. PMID 1480761.
- ↑ 6,0 6,1 Burbach JP, Loeber JG, Verhoef J, Wiegant VM, de Kloet ER, de Wied D (xaneiro de 1980). "Selective conversion of beta-endorphin into peptides related to gamma- and alpha-endorphin". Nature 283 (5742): 96–97. Bibcode:1980Natur.283...96B. PMID 7350533. doi:10.1038/283096a0.
- ↑ 7,0 7,1 7,2 7,3 7,4 7,5 de Wied D (1981-01-01). "Neuropeptides in Normal and Abnormal Behavior". En Stark E, Makara GB, Ács Z, Endrőczi E. Endocrinology, Neuroendocrinology, Neuropeptides (en inglés). Pergamon. pp. 23–38. ISBN 978-0-08-026827-9. doi:10.1016/b978-0-08-026827-9.50006-8.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Outros artigos
[editar | editar a fonte]
|
Este artigo sobre bioloxía é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.
Existen igualmente outros artigos relacionados con este tema nos que tamén podes contribuír. |