Glutarredoxina
| Glutarredoxina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Glutaredoxin | ||||||||
| Pfam | PF00462 | ||||||||
| Pfam clan | CL0172 | ||||||||
| InterPro | IPR002109 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00173 | ||||||||
| SCOPe | 1kte / SUPFAM | ||||||||
| OPM superfamily | 131 | ||||||||
| OPM protein | 1z9h | ||||||||
| CDD | cd02066 | ||||||||
| |||||||||
As glutarredoxinas[1][2][3] (tamén chamadas tioltransferases) son pequenos encimas redox de aproximadamente cen residuos de aminoácidos que usan o glutatión como cofactor. Nos humanos estes encimas de reparación tamén se sabe que participan en moitas funcións celulares, incluíndo a sinalización redox e a regulación do metabolismo da glicosa.[4][5] As glutarredoxinas son oxidadas por substratos e reducidas non encimaticamente polo glutatión. En contraste coas tiorredoxinas, que son reducidas pola tiorredoxina redutase, non existen oxidorredutases que reduzan especificamente as glutarredoxinas. No seu lugar, as glutarredoxinas son reducidas pola oxidación do glutatión. O glutatión reducido é despois rexenerado pola glutatión redutase. Estes compoñentes xuntos constitúen o sistema do glutatión.[6]
Igual que a tiorredoxina, que funciona de xeito similar, a glutarredoxina posúe un centro activo con enlace disulfuro.[7] Existe en forma reducida ou oxidada na que os dous residuos de cisteína están ligados por unha ponte disulfuro intramolecular. As glutarredoxinas funcionan como transportadores de electróns na síntese dependente de glutatión de desoxirribonucleótidos feita polo encima ribonucleótido redutase.[6] Ademais, as glutarredoxinas actúan na defensa antioxidante ao reducir o dehidroascorbato, peroxirredoxinas e metionina sulfóxido redutase. Ademais das súas funcións na defensa antioxidante, as glutarredoxinas de bacterias e plantas únense a grupos de ferro-xofre e ceden estes grupos a encimas segundo o demanden.[8]
En virus
[editar | editar a fonte]Foron secuenciadas glutarredoxinas en diversos virus. Baseándose nunha extensa similitude de secuencia, propúxose[9] que a proteína O2L de Vaccinia virus pode ser unha glutarredoxina. A tiorredoxina do bacteriófago T4 parece estar relacionada evolutivamente. Na posición 5 do padrón T4, a tiorredoxina ten Val en vez de Pro.
En plantas
[editar | editar a fonte]Describíronse aproximadamente 30 isoformas de glutarredosinas na planta modelo Arabidopsis thaliana e 48 en Oryza sativa L. Segundo o seu centro activo redox, son subagrupadas en seis clases: CSY[C/S], CGFS, CC e 3 grupos cun dominio adicional de función descoñecida. As glutarredoxinas de tipo CC soamente se atopan en plantas superiores. As glutarredoxinas de Arabidopsis están implicadas no desenvolvemento floral e a sinalización por ácido salicílico.[8]
Subfamilias
[editar | editar a fonte]Proteínas humanas que conteñen este dominio
[editar | editar a fonte]GLRX; GLRX2; GLRX3; GLRX5; PTGES2
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Gleason FK, Holmgren A (decembro de 1988). "Thioredoxin and related proteins in procaryotes". FEMS Microbiology Reviews 54 (4): 271–97. PMID 3152490. doi:10.1111/j.1574-6968.1988.tb02747.x.
- ↑ Holmgren A (abril de 1988). "Thioredoxin and glutaredoxin: small multi-functional redox proteins with active-site disulphide bonds". Biochemical Society Transactions 16 (2): 95–6. PMID 3286320. doi:10.1042/bst0160095.
- ↑ Holmgren A (agosto de 1989). "Thioredoxin and glutaredoxin systems". The Journal of Biological Chemistry 264 (24): 13963–6. PMID 2668278. doi:10.1016/S0021-9258(18)71625-6.
- ↑ Xing KY, Lou MF (decembro de 2010). "Effect of age on the thioltransferase (glutaredoxin) and thioredoxin systems in the human lens". Investigative Ophthalmology & Visual Science 51 (12): 6598–604. PMC 3055771. PMID 20610843. doi:10.1167/iovs.10-5672.
- ↑ Berndt C, Lillig CH, Holmgren A (abril de 2008). "Thioredoxins and glutaredoxins as facilitators of protein folding". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. Redox regulation of protein folding 1783 (4): 641–50. PMID 18331844. doi:10.1016/j.bbamcr.2008.02.003.
- ↑ 6,0 6,1 Fernandes AP, Holmgren A (febreiro de 2004). "Glutaredoxins: glutathione-dependent redox enzymes with functions far beyond a simple thioredoxin backup system". Antioxidants & Redox Signaling 6 (1): 63–74. PMID 14713336. doi:10.1089/152308604771978354.
- ↑ Foloppe N, Nilsson L (febreiro de 2004). "The glutaredoxin -C-P-Y-C- motif: influence of peripheral residues". Structure 12 (2): 289–300. PMID 14962389. doi:10.1016/j.str.2004.01.009.
- ↑ 8,0 8,1 Rouhier N, Lemaire SD, Jacquot JP (2008). "The role of glutathione in photosynthetic organisms: emerging functions for glutaredoxins and glutathionylation" (PDF). Annual Review of Plant Biology 59: 143–66. PMID 18444899. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811.
- ↑ Johnson GP, Goebel SJ, Perkus ME, Davis SW, Winslow JP, Paoletti E (marzo de 1991). "Vaccinia virus encodes a protein with similarity to glutaredoxins". Virology 181 (1): 378–81. PMID 1994586. doi:10.1016/0042-6822(91)90508-9.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- entrada da base de datos encimáticos Expasy Arquivado 22 de xuño de 2011 en Wayback Machine.
- Glutaredoxins Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
