Hélice beta
Unha hélice beta (beta helix) é un tipo de estrutura secundaria das proteínas formada pola asociación de láminas beta paralelas seguindo un patrón helicoidal con dúas ou tres caras. A estrutura estabilízase por pontes de hidróxeno, interaccións proteína-proteína e, ás veces por ións metálicos. Existen hélices beta que xiran tanto en sentido horario coma antihorario.
Hélices de dobre lámina
[editar | editar a fonte]As hélices beta máis simples conteñen dúas "capas" de láminas beta conectadas por seis bucles ricos en residuos de glicina que conteñen invariablemente tamén un residuo de aspartato, o cal se une a un ión de calcio por bucle. Cada capa componse de series case planas de cadeas beta paralelas enlazadas por pontes de hidróxeno, e as dúas capas xuntas forman un núcleo hidrofóbico.
Hélices de tripla lámina
[editar | editar a fonte]As hélices beta de tres láminas forman un prisma triangular distorsionado no cal cada cara presenta pontes de hidróxeno paralelos entre láminas. Unha das tres follas que forman o motivo estrutural pode aparecer "dobrado" en relación cos outros dous, que se encontran enfrontados de forma similar á da hélice beta de dobre lámina. Dous dos tres bucles que enlazan as follas poden ter unha lonxitude arbitraria e mesmo poden conter outros dominios estruturais, e o terceiro só ten dous residuos. Unha repetición de hexapéptidos característica que se encontra en hélices de ambos os sentidos é: . As hélices beta de tres láminas coñecidas son considerablemente máis longas ca as de dúas láminas.
![{\displaystyle \mathrm {[LIV]-[GAED]-X_{2}-[STAV]-X} }](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/5c3aff19e9b8533654fdf9eed5ad55583b60bee5)
Exemplos
[editar | editar a fonte]A primeira hélice beta observada foi a do encima pectato liase, que contén unha hélice de sete xiros que ten 34 Å (3,4 nm) de lonxitude. A proteína da espícula da cola do fago P22, presentan 13 voltas e o seu homotrímero ensamblado é de 200 Å (20 nm) de lonxitude. O seu interior está estreitamente empaquetado sen deixar un poro central e contén residuos hidrófobos e residuos neutralizados por pontes salinas.
Tanto a pectato liase coma as proteínas da cola do fago P22 conteñen proteínas que forman hélices de sentido horario (no sentido das agullas do reloxo, cara á dereita); pero observáronse tamén hélices en sentido antihorario en encimas, como a UDP-N-acetilglicosamina aciltransferase e a anhidrase carbónica de arqueas. Outras proteínas que conteñen hélices beta son as proteínas anticonxelantes do escaravello Tenebrio molitor (de xiro horario) e da bolboreta Choristoneura fumiferana (de xiro antihorario), nas que residuos do aminoácido treonina espazados regularmente en hélices beta se unen á superficie dos cristais de xeo e inhiben o seu crecemento.
As hélices beta poden asociarse entre si de maneira eficaz, xa sexa cara con cara (apareamento das caras do prisma triangular que forman), ou extremo con extremo (formando pontes de hidróxeno). Por tanto, as hélices beta poden ser utilizadas como "etiquetas" para inducir a outras proteínas a asociarse, de forma similar a unha hélice superenrolada (coiled coil).
Referencias
[editar | editar a fonte]- Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: Nova York, NY. pp 84–6.
- Dicker IB e Seetharam S. (1992) "What is Known about the Structure and Function of the Eschericia-coli Protein FirA" Mol. Microbiol., 6, 817-823.
- Kisker C, Schindelin H, Alber BE, Ferry JG e Rees DC. (1996) "A left-handed β-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the achaeon Methanosarcina thermophile", EMBO J., 15, 2323-2330.
- Liou YC, Tocilj A, Davies PL e Jia Z. (2000) Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein." Nature, 406, 322-324.
- Leinala EK, Davies PL e Jia Z. (2002) "Crystal Structure of β-Helical Anitfreeze Protein Points to a General Ice Binding Model", Structure, 10, 619-627.
- Raetz CRH e Roderick SL. (1995) "A Left-Handed Parallel β Helix in the Structure of UDP-N-Acetylglucosamine Acyltransferase", Science, 270, 997-1000.
- Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R e Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer", Science, 265, 383-386.
- Vaara M. (1992) "Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme", FEMS Microbiol. Lett, 97, 249-254.
- Yoder MD, Keen NT e Jurnak F. (1993) "New domain motif:the structure of pectate lyase C, a secreted plant virulence factor", Science, 260, 1503-1507.
