Pregamento de histona
Un pregamento de histona ou dobramento de histona, é un motivo estrutural conservado que se atopa preto do extremo C-terminal na secuencia de todas as histonas do octámero de histonas, e é responsable da unión das histonas en heterodímeros.
O pregamento de histonas como media comprende unha secuencia duns 70 aminoácidos e consta de tres hélices alfa conectadas por dous bucles curtos sen estrutura.[1] Cando non están en presenza de ADN, as histonas do nucleosoma ensámblanse formando intermediarios cabeza con cola (a H3 e a H4 ensámblanse primeiro orixinando heterodímeros, despois fusiónanse dous heterodímeros para formar un tetrámero, mentres que a H2A e a H2B forman dous heterodímeros[2]) por medio de extensas interaccións hidofóbicas entre cada dominio de pregamento de histona nun "motivo de aperta de mans" (handshake).[3] Ademais, o pregamento de histonas atopouse primeiramente nos factores asociados a proteínas que se unen á caixa TATA, os cales son un compoñente principal na transcrición.
A evolución do pregamento de histona pode observarse en diferentes combinacións de conxuntos ancestrais de péptidos que constitúen un motivo de hélice-febra-hélice que procede dos tres pregamentos dos fragmentos ancestrais. Estas cadeas peptídicas poden atoparse nas histonas arqueanas, que son similares ao tetrámero H3-H4 eucariota. As bacterias teñen proteínas no seu nucleoide con propiedades parecidas ás histonas, pero non son histonas. Porén, as histonas de cadea simple arqueanas tamén se atopan na bacteria Aquifex aeolicus. Isto suxire que o pregamento de histonas se orixinou no devanceiro común de eucariotas e arqueas e espallouse a algunhas bacterias por transferencia lateral de xenes.[4] Isto acabou orixinando o endoesqueleto proteico articulado como octámero para facilitar a compactación do ADN. Neste endoesqueleto hai un segmento central que se prega para a dimerización das histonas. Os segmentos finais do pregamento teñan propiedades de contactos dímero-dímero que tamén protexen a superhélice da proteína no octámero.
En Drosophila atópanse en proteínas non histonas, como as subunidades do factor de iniciación da transcrición TFIID secuencias de aminoácidos específicas que teñen características parecidas aos pregamentos de histona.[3] Este motivo de pregameno en Drosophila presenta propiedades que permiten a interacción proteína-proteína e proteína-ADN, similres aos das proteínas histonas nucleosómicas. Isto utilizouse en estudos estruturais sobre o complexo TAFII42/TAFII62 de Drosophila e HMfB de Methanococcus fervidus, proteínas que se identificou que conteñen o pregmento de histona, o que confirmou que nestas proteínas existe unha subestrutura similar á das histonas, nas que as proteínas individuais se dobran adoptando o motivo de pregamento de histona canónico.[5]
H4 e H2A poden formar contactos internucleosomais que poden ser acetilados para poderen realizar interaccións iónicas entre dous péptidos, o cal á súa vez podería cambiar os contactos internucleosomais que os rodean, o que pode servir para a apertura da cromatina.[6]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Alva, Vikram; Ammelburg, Moritz; Söding, Johannes; Lupas, Andrei N (2007). "On the origin of the histone fold". BMC Structural Biology 7 (1): 17. PMC 1847821. PMID 17391511. doi:10.1186/1472-6807-7-17.
- ↑ Watson, James D.; Baker, Tania A.; Bell, Stephen P.; Gann, Alexander; Levine, Michael K.; Losick, Richard (2008). Molecular Biology of the Gene. Pearson/Benjamin Cummings. ISBN 978-0-8053-9592-1.
- ↑ 3,0 3,1 Arents, G; Moudrianakis, E N (21 de novembro de 1995). "The histone fold: a ubiquitous architectural motif utilized in DNA compaction and protein dimerization.". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 92 (24): 11170–11174. Bibcode:1995PNAS...9211170A. PMC 40593. PMID 7479959. doi:10.1073/pnas.92.24.11170.
- ↑ Alva, Vikram; Ammelburg, Moritz; Söding, Johannes; Lupas, Andrei N (28 de marzo de 2007). "On the origin of the histone fold". BMC Structural Biology 7: 17. PMC 1847821. PMID 17391511. doi:10.1186/1472-6807-7-17.
- ↑ Baxevanis, Andreas D.; Landsman, David (1 de xaneiro de 1997). "Histone and histone fold sequences and structures: a database". Nucleic Acids Research 25 (1): 272–273. PMC 146383. PMID 9016552. doi:10.1093/nar/25.1.272.
- ↑ Mariño-Ramírez, Leonardo; Kann, Maricel G; Shoemaker, Benjamin A; Landsman, David (outubro de 2005). "Histone structure and nucleosome stability". Expert Review of Proteomics 2 (5): 719–729. PMC 1831843. PMID 16209651. doi:10.1586/14789450.2.5.719.
